Игнатьева Н. А.
Учитель биологии
МОУ «Средняя школа № 37» г. Саранск
Тема урока: «Строение и функции белков»
Слайд2
Цель: продолжить расширение и углубление знаний об органических веществах клетки на основе изучения строения и функций белков;
Задачи:
Познакомиться с ведущей ролью белков в строении и жизнедеятельности клетки.
Изучить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров.
Изучить свойства и функции белков.
Углубить знания о связи строения молекул веществ и их функции на примере белков
Ход урока
I. Организационный момент.
II. Изучение нового материала.
Слайд3
Жизнь – есть способ существования белковых, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка….
Ф.Энгельс
Изучая химический состав клетки, вы знаете, что все вещества входящие в ее состав делятся на две групп. Назовите эти группы. Сегодня на уроке мы продолжим изучать органические вещества – белки. Знания о белках имеют особенно важное значение для понимания всех процессов, происходящих в клетке. Белки лежат в основе всего живого. Поэтому эпиграфом нашего урока будет высказывание Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка…»
Вопрос. Какова роль белков в строении и жизнедеятельности клетки?
(В беседе учащиеся вспоминают известный из курса 8 – 9 классов материал о белках).
Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. После удаления воды из клетки в сухом остатке на первом месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10 – 20 % от сырой массы и от 50 до 80% от сухой массы клетки. Белки называют также протеинами (греч. hrоtos – первый, главный). Этим названием хотели подчеркнуть первостепенное значение белков для жизненного процесса.
Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N. в состав белков могут входить S, Р, Fе. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка – фермента рибонуклеазы – 12 700, яичного альбумина – 36 00, гемоглобина – 65 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты 60, бензола 78.
Белки являются нерегулярными полимерами.
Вопрос. Что является мономером белков?
В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано ими 2∙ 1018 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел — белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.
Слайд 4
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (— NН2 с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. В зависимости от количества аминокислот и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:
[pic]
Нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу.
Кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Основные аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Слайд 5
Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. Связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот – углеродная связь - пептидной — образуется пептид (греч. рерtos — сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце — группа СООН (этот конец получил название С-конца)
Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырех цепей.
Вопрос. На какие группы можно разделить аминокислоты в зависимости от того, могут ли они синтезироваться в организме?
Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде. Заменимые аминокислоты – аминокислоты, которые в организме синтезируются.
В зависимости от аминокислотного состава белки бывают:
[pic]
Слайд 6
Классификация белков. Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков, на какой – либо одной основе.
Самостоятельная работа(1 минута)
Прочитайте статью «Классификация белков» на 42 стр. и ответе на вопросы:
Какие группы белков выделяют?
Какие характеристики лежат в основе данной классификация?
Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды — содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).
Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.
I. Классификация белков по их составу.
II. Классификация белков по их структуре.
Фибриллярные: наиболее важна вторичная структура (третичная почти или совсем не выражена). Нерастворимы в воде. Выполняют в клетке и в органах структурные функции, например в составе соединительной ткани (коллаген, миозин, кератин)
Глобулярные: наиболее важна третичная структура. Растворимы – легко образуют коллоидные суспензии. Выполняют функции ферментов, антител и др.
Промежуточные: фибриллярной природы, но растворимые. Примером может служить фибриноген, превращающийся в нерастворимый фибрин при свертывании крови.
Слайд7
III. Классификация белков по их функциям.
Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы — конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации.
Слайд 8
Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином. Это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944 – 1954гг.) В молекуле инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей. Удерживаемых вместе дисульфидными мостиками
Первичная структура уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 станрдантных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью.
Слайд 9
Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами — СООН и — NН2 — разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Белковая молекула напоминает растянутую пружину. Ренгено – структурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Слайд 10
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.
Слайд 11
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Полипептидные цепи удерживаются в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц: из двух α - цепей и двух β-цепей. Две α - цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две β-цепи – по 146 остатков. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.
Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядочным образом.
Слайд12
Свойства белков.
Белки обладают рядом физико – химических свойств, вытекающих из их структурной организации. Это во многом обуславливает функциональную активность каждой молекулы.
Во - первых, белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
Во – вторых, белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
В – третьих, белки термолабильны, т. е. проявляют свою активности в узких температурных рамках.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушена первичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздавать свою структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.
Слайд13
Функции белков. Белки выполняют целый ряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белков многообразны.
Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную) функцию. Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин — компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.
Слайд14
Очень важна ферментативная функция белков. Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.
Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило, витамины и неорганические — ионы различных металлов.
Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определенной последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определенным участком молекулы фермента, который называется его активным центром. Субстрат взаимодействует с ферментом, причем связывание субстрата осуществляется именно в активном центре. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, «как ключ к замку».
Рассмотрете рис. 16 « Схема образования комплекса «фермент—субстрат»
На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент—субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата.
Важное значение имеет транспортная функция белков. Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Слайд15
Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны — универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются, в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.
Слайд16
Выводы:
Белки как макромолекулы – основа жизни.
Мономерами белков являются аминокислоты.
Первичная структура белка определяется генотипом.
Вторичная, третичная и четвертичная структурная организация зависят от первичной структуры.
Все биологические катализаторы – ферменты – имеют белковую природу.
Белковые молекулы обеспечивают иммунологическую защиту организма от чужеродных веществ.
Слайд17
Проверьте себя
Каким образом происходит соединение двух аминокислот, приводящих к образованию дипептида?
Каков характер связей в первичной, самой простой структуре молекулы белка?
Как называется структура молекулы белка, возникающая путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот одной молекулы белка?
Каким образом третичная структура превращается в четвертичную?
Что такое антитела?
Слайд18
Каждому термину, указанному в левой колонке. Подберите соответствующее ему определение, приведенное в правой колонке.
Термин Определение
Первичная структура белка
Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации.
2. Денатурация
Б. Часть молекулы фермента, ответственная за присоединение и преобразование веществ.
3. Ренатурация
В. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, определенная генотипом.
4. Активный центр фермента
Г. Низкомолекулярные органические соединения различной природы, многие из которых являются предшественниками активных центров ферментов.
5. Витамины
Д. Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы.
Слайд19
Домашнее задание: Изучить §11, ответить на вопросы на с. 46, заполнить таблицу, повторить § 9 -10. Подготовить сообщения или рефераты на темы: «Белки – биополимеры жизни», «Функции белков – основа жизнедеятельности каждого организма на Земле», «Многообразие ферментов, их роль в жизнедеятельности клеток и организмов».
