10 класс Функции белков

Автор публикации:

Дата публикации:

Краткое описание: ...


КОНСПЕКТ УРОКА НА ТЕМУ

«ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ».

Лабораторная работа «Изучение свойств ферментов»

ЦЕЛЬ: дать представление об основных функциях белков – ферментативной;

рассказать о ферментах, их основных свойствах (денатурация, ренатурация, деструкция) и принципе действия ферментов.


ТЕРМИНЫ: каталаза, уреаза, кофермент (активный центр), фермент – субстратный комплекс.

ОБОРУДОВАНИЕ: таблицы, схемы, рисунки, перекись водорода, пробирки, штативы, термо-метр, часы, стеклянная палочка, варенное мясо картофель, сырое мясо и картофель, горсть проросшего гороха, теплая вода (t 40 ) на бане.

КОНЦЕПЦИЯ УРОКА: Изучение свойств белков и функций ферментов, опираясь на знания о третичной структуре белков, показать принцип действия ферментов; наличие у них активного центра, способности образовывать фермент – субстратный комплекс и снижать энергию начала реакции,.

Исходя из этого, вывести другие свойства ферментов. Подвести итог, что ферменты – биологические катализаторы, ускоряющие реакции в десятки раз. На лабораторной работе показать учащимся свойства ферментов.


СТРУКТУРА УРОКА.

1. Организационный момент …………………………………………… 2 мин.

2. Актуализация опорных знаний………………………………………. 7 мин

3. Изучение нового материала………………………………………….. 15 мин

4. Выполнение лабораторной работы …………………………………. 10мин

5. Закрепление…………………………………………………………… 7 мин

6.Домашнее задание …………………………………………………….. 2мин

7.Итог урока Формулировка выводов …………………………. 2мин


СОДЕРЖАНИЕ И ХОД УРОКА.

Актуализация опорных знаний.


Устно.

Дайте определение белкам как непериодическим полимерам. Белки – важнейшая часть ЖО.


У доски.

  1. Записать строение структурной единицы белков – аминокислоты, отношение их к воде, доказать их амфотерные свойства.

  2. Записать пептидную связь, объяснить механизм ее образования.

  3. Записать классификацию радикалов аминокислот белков.

Работа с тетрадью.

  1. Тестирование по теме «Белки». Обменятся тетрадями, проставить оценки. Вводное

Обменятся тетрадями и подвести итог тестированию: 14 – 12; 13 – 11; 12 -10; 10, 11 -9; 9,8 -8, 7-7. 6-6 и т.д. Выставить оценки в журнал по домашнему заданию.(на перерыве)

Ответы:В1:1б; 2г; 3б;4б,в; 5б,в,г; 6а,б,в,г; 7а; 8б; 9в; 10г,з,и,к,л,м,о,с;

Ответы.В2;1в; 2б; 3а; 4б,в; 5б,в,г; 6б; 7б; 8б; 9в; 10г,з,и,к,л,м,о,с;

ТЕСТ 1. Тема: «БЕЛКИ». В I

  1. Белки полимеры: а) периодичные; б) не периодичные.

  2. Молекула белков образует структур: а) 1; б) 2; в) 3; г) 4; д) 5; е) 6; ж) 7; з) 8.

  3. Первичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

  1. Вторичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

  1. Третичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

  1. Четвертичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

7. Первичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

8. Вторичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

9. Третичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

10. К незаменимым аминокислотам относятся: а) лизин; б) аланин; в) тирозин; г) триптофан; д) фенилаланин; е) серин; ж) пролин; з) лейцин; и) изолейцин; к) валин; л) метионин; м) треонин; н) гистидин; о) глицин; п) цистеин; р) аргинин.


ТЕСТ 1. Тема: «БЕЛКИ». В II

  1. Белки состоят из мономеров: а) глюкозы; б) нуклеотидов; в) аминокислот.

  2. Сколько аминокислот участвуют в синтезе белка: а) 23; б)20; в) 100?

  3. Какая частью аминокислоты отличается друг от друга: а) радикалом; б) аминогруппой;

в) карбоксильной группой.

  1. Вторичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

  1. Третичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

  1. Первичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) пептидными; в) водородными; г) гидрофобными; д) ковалентными полярными.

7. Посредством какой химической связи соединены между собой аминокислоты первичной структуры: а) дисульфидной; б)пептидныой; в) водородной.

8. Вторичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

9. Третичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

10. К незаменимым аминокислотам относятся: а) лизин; б) аланин; в) тирозин; г) триптофан; д) фенилаланин; е) серин; ж) пролин; з) лейцин; и) изолейцин; к) валин; л) метионин; м) треонин; н) гистидин; о) глицин; п) цистеин; р) аргинин; с) лизин.

.


Актуализация опорных знаний и мотивация учебной деятельности

  1. Что вы знаете о химических реакциях, которые протекают в живых организмах? Чем они отличаются от реакций, протекающих в неживой природе?

  2. Что вы знаете о катализаторах, каковы их свойства? Какие условия необходимы для действия тех или иных катализаторов?

  3. Известно, что молекула перекиси водорода расщепляется под действием каталазы на воду и молекулярный кислород. Как вы думаете, сколько молекул перекиси водорода может расщепить одна молекула каталазы за одну секунду?

Ответ 1: Реакции в живых организмах протекают быстрее в 1000 –чи раз.

Они отличаются не только скоростью, но и условиями их протекания, т.к. протекают при низких температурах, как в кислой так и в щелочной среде и др.

Ответ 2: Катализаторы – это вещества, определяющие скорость химических реакций. В разных условиях они ускоряют или замедляют скорость химических реакций.

Ответ 3: Каталаза – один из наиболее быстро работающих ферментов: при 0 градусов по Цельсию одна молекула каталазы разлагает за 1 сек до 40 000 молекул перекиси водорода!

Что вы знаете о ферментах (биологических катализаторах)? Как бы без них протекали реакции и к чему бы это привело?

НОВЫЙ МАТЕРИАЛ.

ФЕРМЕНТЫ – это биологические катализаторы, способные ускорять химические реакции

в клетке в десятки тысяч раз. Изучает ферменты наука энзимология.

ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ,

ВСЕ ФЕРМЕНТЫ глобулярные белки.

ФЕРМЕНТЫ увеличивают скорость реакций, но сами в этой реакции не расходуются.

ФЕРМЕНТЫ высоко специфичны: один фермент может катализировать только одну реакцию.

ФЕРМЕНТ всегда больше субстрата, с которыми он взаимодействует.

ФЕРМЕНТ в малом количестве вызывает превращения большого количества субстрата.

ФЕРМЕНТ своим присутствием не влияет ни на свойства, ни на природу конечного продукта.

ФЕРМЕНТ взаимодействует из субстратом с помощью АЦ (К - 10 - 20 аминокислот) специфического участка, который по форме соответствует субстрату.

Катализируемая им реакция обратима.

Активность ферментов зависит от t, рН среды, температуры, давления и от концентрации как субстрата так и самого фермента.

Фермент – субстратный комплекс способен снижать энергию начала реакции, это и позволяет ферменту ускорить протекание реакции.

СТРОЕННИЕ ФЕРМЕНТА.

АПОФЕМЕНТ – БЕКОВАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА;

Орг - е в - ва: белки или близкие к витаминам в – ва (гормоны)

КОФЕРМЕНТ - небелковая часть фермента,

Активная часть фермента.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА.

«КЛЮЧА И ЗАМКА» «РУКИ И ПЕРЧАТКИ»

1890 г. Фишер

СУБСТРАТ ФЕРМЕНТ СУБСТРАТ ФЕРМЕНТ

Главная часть замка – активный центр. Форма субстрата соответствует активному центру.

Фермент – субстратный комплекс существует короткое время. Образовавшиеся продукты реакции поступают в окружающую среду. Комплекс распался и готов принимать новый субстрат. Активный центр не жестко подходит к субстрату как «рука в перчатку».

Каталаза - м = 250 000; Перекись водорода – м = 34.




ЭТАПЫ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА.

  1. Приближение субстрата к активному центру;

  2. Вхождение С (субстрата) в активный центр;

  3. Перестройка субстрата в продукт реакции;

  4. Выход продукта реакции из активного центра.

СВОЙСТВА БЕЛКОВ.

ДЕНАТУРАЦИЯ РЕНАТУРАЦИЯ ДЕСТРУКЦИЯ

Нарушение высших уровней организации белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной структур белка из сохранением первичной структуры).

ПРИЧИНЫ.

1)температура; 2) давление; 3) рН среды – кислая или щелочная; 4) ультразвук; 5) вещества.

ЖИВОЙ __________________ РАЗВЕРНУТЫЙ ________________ РЕНАТУРАЦИЯ

БЕЛОК денатурация (t, р, рН) БЕЛОК если не нарушена I стр – ра белка


КАТАЛАЗА УТРАТИЛА СВОЙСТВА ВОССТАНОВИЛА СВОЙСВА


Лабораторная работа

ТЕМА. Свойства белков. Определение свойств ферментов.

ЦЕЛЬ: выявить каталитическую активность ферментов в живых тканях.

Оборудование: перекись водорода, сырой и вареный картофель, сырое и вареное мясо, про бирки, штативы, стеклянные палочки, проросшие семена гороха, термометр.


ХОД РАБОТЫ.

В приготовленные пробирки добавьте несколько капель перекиси водорода. Наблюдаемое запишите в таблицу:

Исследуемый

объект

Действие перекиси водорода

Наблюдения

1.

Сырой

картофель

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

2.

Вареный

картофель

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

Кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.

3.

Сырое

Мясо

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

4.

Вареное

мясо

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

Кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.

5.

Сырое семя

гороха

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

6.

Вареное семя

гороха

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.


ВЫВОД. Денатурированный белок не взаимодействуют с перекисью водорода с выделением конечных продуктов воды и кислорода, а белок – фермент каталаза в живых клетках за доли секунды разрушает яд, перекись водорода, до простых веществ.




II часть. НОВЫЙ МАТЕРИАЛ.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ. ФУНКЦИИ ФЕРМЕНТОВ.

П/п


Группы

белков


ВИДЫ


ФУНКЦИИ


ПРИМЕРЫ


1.

Структурные

кератин


коллаген

строительная


опорная

Входит в состав волос, ногтей, копыт, рогов

Компонент сухожилий, связок, и хрящей

2.

Гормоны

инсулин

вазопрессин

регуляторная

-------- « ---------

Регулируют обмен веществ

3.

Сократительные

актин

миозин

двигательная

--------- « -------

Осуществляют мышечные сокращения

4.

Запасные

козеин

ферритин

запасающая

------- « -------

Белок в молоке

железо в селезенке

5.

Транспортные

Гемоглобин

альбумин

перенос веществ

------ «---------

Перенос О и СО

Перенос жирных кислот

6.

Защитные

антитела

иммунная

Защищают организм от бактерий, вирусов, антигенов, чужеродных белков

7.

Сигнальная

рецепторы

иодопсин

родопсин

Рефлекторная, передает сигналы из внешней среды

Осуществляет взаимосвязь организма и окружающей среды

8.

токсины

нейротоксин

блокирующее

Блокирует передачу нервного импульса

9.

Энергетическая

все

все

При расщеплении 1г-7,8 кДж

10.

Ферментативная

каталаза

амилаза

инсулин

глюкогон

ДНКполимераза

уреаза

каталитическая

Расщепляет Н О

Расщепляет крахмал

превращ-т крахмал в глюкозу

превращ-т глюкозу в крахмал

осущ-т репарацию мол-л ДНК

разложение мочевины


Свойства белков обусловлены аминокислотным составом белков.

Протамины – содержащиеся в икре рыб, где их до 30 % аминокислот с двумя аминогруппами, что обуславливает щелочные свойства этих белков.

Химическая активность веществ в живой клетке невелика.

  1. Концентрация их в клетке ничтожно мала.

  2. В клетке низкая t.

  3. Реакции идут очень быстро и качественно потому, что химические реакции регулируются белками – катализаторами.

  4. Для каждого фермента существует определенное значение реакции среды, при котором он проявляет наивысшую активность

  5. Изменение рН вызывает снижение или полное торможение деятельности фермента.

  6. Изменение t вызывает изменение скорости и ход ферментативной реакции.

Пример: разложение мочевины (кошачьей мочи) уреазой (выработанной бактериями)

при комнатной t (1 мол уреазы за 1 сек расщепляет 30 000 мол мочевины) –

Н N- СО- NН + Н О ---------- СО + 2 NН (запах аммиака).







III. ЗАКРЕПЛЕНИЕ.

    1. Почему все ферменты глобулярные белки?.Чем ферменты отличаются от катализаторов в неживой природе?

    2. Почему активность ферментов зависит от t среды?

    3. Одни ферменты активны в кислой среде, а другие - в щелочной. Как вы это можете объяснить?

    4. Известно, что один фермент катализирует только одну реакцию. Объясните, почему невозможно с помощью этого же фермента ускорить любую реакцию?

ТЕСТ 2. Тема. «Свойства и функции белков. Выходное.

1.Процесс восстановления структуры белка после ее нарушения называется: а) деструкция; б) денатурация; в) ренатурация; г) биосинтезом.

2. К растворимым в воде органическим веществам относятся: а) липиды; б) моносахариды; в) полисахариды; г) некоторые белки.

3При расщеплении 1 г белка выделяется энергия: а) 17,8 кДж; б) 39,8 кДж; в) 178 кДж.

4Ускорение биохимических реакций обеспечивают: а) алкалоиды; б) гормоны; в) белки (ферменты)

5Антитела имеют природу: а) белковую; б) углеводную; в) липидную.

6В полипептидную цепь аминокислоты соединяются благодаря: а) водородным связям; б) ковалентным связям; в) гидрофобным; г) ионным.

7Вторичная структура белка имеет вид: а) глобулы; б) спирали; в) цепи аминокислотных остатков.

8Процесс разрушения первичных пептидных связей называют: а) денатурация; б) деструкция; в) ренатурация.

l l вариант.

  1. В состав молекулы белков входят химические элементы: а) С; б) К; в) Н ; г) О ; д) Са; е) N ; ж) S; з) Fe.

  2. Активная часть белка – фермента, обеспечивающая каталитические свойства:

а) апофермент; б) кофермент.

  1. Сократительную функцию выполняют белки: а) протеины; б) миозин; в) кератин;

в) актин.

  1. Каталитическую функцию выполняют белки: а) каталаза; б) миозин; в) кератин;

в) уреаза;

  1. Транспортную функцию выполняют белки: а) гемоглобин; б) миозин; в) кератин;

в) актин.

  1. Защитную функцию выполняют белки: а) коллаген; б) иммуноглобулины; в) тромбо-пластин; г) тромбин; д) фибриноген.

  2. Строительную (структурную) функцию выполняют белки: а) коллаген; б) кератин;

в) инсулин.

8. Какие структуры молекул белка способны разрушаться при денатурации, а затем, вновь восстанавливаться: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная?


IV. ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ: учить &5 и конспект урока, подготовить

нформацию о роли белков в организме,повторить биологические термины.


V. ИТОГ УРОКА.

Подвести обучающихся к следующим выводам:

Свойства белков обусловлены аминокислотным составом белков.

Без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным.

В результате ферментативных реакций не образуются побочные продукты, то есть наблюдается почти 100% выход конечного продукта.

Для нормального функционирования организма это имеет большое значение, т.к. все вещества, распавшиеся до конечных продуктов – воды и углекислого газа, выводятся полностью наружу из организмов, при этом не накапливаются ненужные вещества в ЖО.


.